జర్నల్ ఆఫ్ ఫిజికల్ కెమిస్ట్రీ & బయోఫిజిక్స్
అందరికి ప్రవేశం

నైరూప్య

H2O వాతావరణంలో ప్రోటీన్లు/పెప్టైడ్‌ల ఆకృతిని విశ్లేషించడానికి ఉపరితల FTIR పద్ధతులు

జోసెఫ్ డి కోంబ్స్, క్యూటెమోక్ యు గొంజాలెజ్ మరియు చెంగ్షాన్ వాంగ్

జీవ వ్యవస్థలలో వివిధ జీవరసాయన ప్రక్రియలలో పాల్గొన్న ప్రొటీన్లు/పెప్టైడ్‌లు ఇన్‌ఫ్రారెడ్ (IR) యాక్టివ్ వైబ్రేషన్‌లను కలిగి ఉంటాయి. ప్రోటీన్లు/పెప్టైడ్‌ల యొక్క అన్ని IR శోషణ బ్యాండ్‌లలో, అమైడ్ I బ్యాండ్ ప్రధానంగా వెన్నెముక అమైడ్ బంధాలలోని కార్బొనిల్స్ (C=O) యొక్క స్ట్రెచింగ్ వైబ్రేషన్ నుండి పుడుతుంది మరియు ఆకృతీకరణలకు (α- హెలిక్స్, β-షీట్ వంటివి) సున్నితంగా ఉంటుంది. ఒక ప్రొటీన్/పెప్టైడ్‌లో నిర్మాణాత్మకమైన ఆకృతి మరియు మొదలైనవి. అందువల్ల, జీవ నమూనాలలో (ఉదా, జీవ కణాలు లేదా కణజాలాలు) ప్రోటీన్లు/పెప్టైడ్‌ల బయోఫిజికల్/బయోకెమికల్ ప్రవర్తనను పర్యవేక్షించడానికి అమైడ్ I బ్యాండ్ ఉపయోగించబడింది. అయినప్పటికీ, H2O ద్రావణంలో ప్రోటీన్లు/పెప్టైడ్‌ల యొక్క పునరుత్పాదక IR స్పెక్ట్రాను పొందడం అనేది మిల్లీ-మీటర్ లెవల్ పాత్ పొడవుతో ద్రవ సెల్‌ను ఉపయోగించి ప్రత్యక్ష ప్రసార కొలత ద్వారా సవాలుగా ఉంది, H2O యొక్క ఇంటెన్సివ్ IR శోషణ 1620 cm-1 చుట్టూ అమైడ్ I బ్యాండ్‌ను అతివ్యాప్తి చేస్తుంది. . ఈ విధంగా, 1200 cm-1 చుట్టూ IR శోషణను కలిగి ఉన్న D2Oలో ప్రోటీన్లు/పెప్టైడ్‌ల యొక్క చాలా IR స్పెక్ట్రా సాధించబడింది. జీవ నమూనాలకు D2O అనుకూలమైన ద్రావకం కాకపోవచ్చు కాబట్టి, జీవ నమూనాలకు సూచనగా వివిధ ఆకృతీకరణల యొక్క అమైడ్ I బ్యాండ్ యొక్క స్థానం అవసరం. పర్యవసానంగా, H2O వాతావరణంలో ప్రోటీన్లు/పెప్టైడ్‌ల యొక్క IR స్పెక్ట్రాను పొందేందుకు వివిధ ఉపరితల FTIR పద్ధతులు (ఇన్‌ఫ్రారెడ్ రిఫ్లెక్షన్-అబ్సార్ప్షన్ స్పెక్ట్రోస్కోపీ లేదా IRRAS, మరియు అటెన్యూయేటెడ్ టోటల్ రిఫ్లెక్షన్ లేదా ATR వంటివి) అభివృద్ధి చేయబడ్డాయి మరియు ఇక్కడ సమీక్షించబడ్డాయి.