జర్నల్ ఆఫ్ ఫిజికల్ కెమిస్ట్రీ & బయోఫిజిక్స్
అందరికి ప్రవేశం

నైరూప్య

సబ్‌స్ట్రేట్ మరియు ADP అన్‌లోడ్డ్ స్టేట్‌లో ఎస్చెరిచియా కోలి గ్రోఎల్ యొక్క క్రిస్టల్ స్ట్రక్చర్

Sitaram Meena and Ajay K Saxena

E. coli GroEL ATP-ఆధారిత చాపెరోనిన్ కుటుంబంలో సభ్యుడు మరియు సైటోసోలిక్ బాక్టీరియల్ ప్రోటీన్‌ల సరైన మడతలో పాల్గొంటుంది. E. coli GroEL ~58.3 kD యొక్క 14 సారూప్య ఉపభాగాలను కలిగి ఉంది మరియు రెండు కాండ వలయాలుగా అమర్చబడింది. ప్రస్తుత అధ్యయనంలో, మేము E. coli GroEL యొక్క ఎక్స్-రే నిర్మాణాన్ని 3.2-Å రిజల్యూషన్‌లో నిర్ణయించాము. GroEL ప్రోటీన్ E. coli లో రీకాంబినెంట్ M. క్షయవ్యాధి DprE1 ప్రోటీన్ వ్యక్తీకరణ సమయంలో కోఎక్స్‌ప్రెస్ చేయబడింది మరియు DprE1తో సహ-శుద్ధి చేయబడింది. GroEL-DprE1 కాంప్లెక్స్ స్ఫటికీకరించబడింది మరియు ఎక్స్-రే నిర్మాణ విశ్లేషణ కేవలం GroEL ప్రోటీన్‌కు మాత్రమే ఎలక్ట్రాన్ సాంద్రతను అందించింది మరియు DrpE1 ప్రోటీన్‌కు సాంద్రత లేదు. మునుపటి వైల్డ్ టైప్ GroEL (PDB-1XCK), DM-GroEL-(ATP)14 (PDB-1KP8) మరియు GroEL- GroES-(ADP)7 (PDB-1PF9) నిర్మాణాలతో మా GroEL నిర్మాణం యొక్క పోలిక (PDB-1PF9) లో తేడాలను అందించింది i) అలోస్టెరిక్ సిగ్నలింగ్‌లో పాల్గొన్న హెప్టామెరిక్ రింగుల మధ్య పరస్పర చర్యలు (ii) హెప్టామెరిక్‌లోని పరస్పర చర్యలు రింగ్, (iii) సబ్‌స్ట్రేట్ బైండింగ్‌లో పాల్గొన్న ఎపికల్ డొమైన్ యొక్క H మరియు I హెలిసెస్ మరియు (iv) సిగ్నలింగ్ రూట్‌లో పాల్గొన్న అవశేషాలు. ఈ ఫలితాలు మా GroEL నిర్మాణం వేర్వేరు స్థితిలో ఉండవచ్చని సూచిస్తున్నాయి, ఇది సబ్‌స్ట్రేట్ మరియు ADPని అన్‌లోడ్ చేసిన తర్వాత ప్రోటీన్ మడత చక్రంలో సంభవించింది.